Colloque

Étude des enzymes de la bordure en brosse de l'entérocyte chez le lapin

D. Maestracci

D. Riendeau

J. Lemaire

Membre a labase

D. Maestracci

Résumé du colloque

La méthode de purification utilisée permet d'obtenir des membranes de bordure en brosse (m.b.b.) dans un état de pureté tel qu'il permet l'étude de leur composition protéique. Les m.b.b. ont été solubilisées par des détergents ioniques (sodium dodecyl sulfate: SDS, désoxycholate) et non-ioniques (Triton, Lubrol) à différentes concentrations (0.01-1%). Les résultats biochimiques et les profils électrophorétiques montrent que le SDS est l'agent de solubilisation le plus efficace; même à faible concentration (0.05%) il permet une bonne solubilisation des protéines membranaires. Après traitement des m.b.b. par 1% de SDS et électrophorèse, les profils électrophorétiques des m.b.b. provenant de duodénum, jéjunum et iléon montrent la présence de 31 bandes protéiques et 11 bandes glycoprotéiques qui ont été caractérisées par leur poids moléculaire (PM). Les bandes principales sont communes aux trois segments de l'intestin grêle; d'autres sont caractéristiques d'un segment donné. À l'exception des peptidases inhibées par les DSA 18, la plupart des enzymes présentes dans la m.b.b. ont été localisées dans le gel et caractérisées par leur PM. Il est donc possible d'associer une propriété physiologique de la m.b.b. à une bande protéique déterminée du profil électrophorétique.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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