Colloque

Étude des interactions actine/lipides par spectroscopie FTIR et RMN du fluor

Chantal Paré

Claude Gicquaud

Mario Bouchard

Michèle Auger

Jean-Paul Chauvet

Jean-Pierre Dutasta

Membre a labase

Chantal Paré

Résumé du colloque

L’actine est une protéine de 375 acides aminés essentielle à la contraction musculaire et à la structure des cellules. Elle peut exister sous forme de monomère, actine G, ou de polymère, actine F. La polymérisation de l’actine G en F est induite par des concentrations millimolaires de sels. Nous avons étudié, par spectroscopie infrarouge de réflexion totale atténuée (ATR), l’effet de l’actine F sur les chaînes acyle de différents lipides dont la tête polaire ou les longueurs de chaînes diffèrent. Les résultats obtenus démontrent qu’aucune modification de la conformation des lipides n’est observée en présence de l’actine F. En second lieu, nous avons sélectivement greffé une sonde fluorée, la 3-bromo-1,1,1-trifluoropropanone, sur les cystéines 10, 284 et 374 de la protéine. Par spectroscopie RMN du 19F, nous avons observé un changement de conformation au niveau de ces cystéines en présence de certains lipides chargés. Ainsi, les résultats obtenus démontrent un changement de conformation de l’actine en présence de DMPG, un lipide chargé négativement, et de liposomes constitués de DMPC et de stéarylamine, soit des liposomes chargés positivement. De plus, nous avons pu, par cette technique, obtenir un aperçu du point de contact entre les monomères d’actine G qui forment le polymère, l’actine F.

Contexte

Section :

Biotechnologie, biophysique

Thème du colloque :

Biotechnologie, biophysique

Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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