Colloque

Étude des interactions entre la poly-L-lysine et certains phospholipides acides

D. Carrier

M. Pézelot

Membre a labase

D. Carrier

Résumé du colloque

Les interactions lipide-protéine qui existent dans les membranes biologiques sont principalement régies par la charge de l'hydrophobicité des protéines ainsi que par la nature de la tête polaire des phospholipides. La poly-L-lysine constitue un excellent modèle de protéine basique extrinsèque car elle se lie aux phospholipides chargés. Son interaction avec le dipalmitoylphosphatidylglycérol (DPPG), phospholipide acide dont la tête polaire porte une charge nette négative à pH neutre, amène une stabilisation de la structure en bouche qu'il forme dans l'eau. En spectroscopie Raman, cet effet se traduit par une diminution du rapport des conformations gauche/trans des chaînes hydrocarbonées et une augmentation de la température de transition gel-cristal liquide. D'autre part, la formation de complexes poly-L-lysine/DPPG modifie considérablement la structure du polypeptide: sa conformation, qui est désordonnée en solution aqueuse à pH neutre, devient alors presque tout hélice α. La spectroscopie Raman est la seule technique à avoir bien mis en évidence ce changement conformationnel. L'importance de ces effets est étudiée en fonction de la concentration polypeptidique et de la nature du phospholipide.

Contexte

Section :

Chimie physique

Thème du colloque :

Chimie physique

Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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