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Étude des interactions entre la protéine basique de la myéline et les phospholipides anioniques par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier

Anne Nabet
Michel Pézolet
Joan Boggs
AN

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Anne Nabet

Résumé du colloque

L'étude du thermotropisme d'un mélange binaire de phospholipides mis en présence de la protéine basique de la myéline nous a montré que la protéine induit toujours une diminution de la température de transition de phase gel-cristal liquide. Dans tous les cas étudiés, DMPA/PC, Egg-PA/PC, DPPG/PC, les résultats montrent qu'il existe des interactions électrostatiques entre les lipides anioniques et la protéine basique; celle-ci n'induit pourtant pas de séparation de phase latérale. Il faut aussi noter la présence probable d'interactions hydrophobes dans le cas du Egg-PA. L'étude d'autres régions spectrales nous révèlent que les phosphates s'hydratent en présence de protéine, alors que les carbonyles des lipides se déshydratent. Enfin, l'observation a été faite que nous apprend que la protéine basique de la myéline adopte une conformation plus riche en hélice-α lorsqu'elle est en présence des couches de lipides.

Contexte

Section :
Biophysique
news icon Thème du colloque :
Biophysique
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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