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Résumé du colloque
Le cytochrome c est une protéine extrinsèque de la membrane interne de la mitochondrie. Cette protéine agit comme transporteur d'électrons dans la chaîne respiratoire. Nous avons étudié l'interaction entre des bicouches de dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC) et dimyristoylphosphatidylglycérol (DMPG) et le cytochrome c par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier. Les résultats indiquent que la protéine interagit uniquement avec les phospholipides chargés négativement, comme le DMPG. L'observation des régions des bandes phosphate et carbonyle des phospholipides permet de plus de suivre le degré d'hydratation de ces groupements fonctionnels. D'autre part, l'observation de la région amide indique que la protéine subit un changement de conformation lorsqu'elle interagit avec les lipides anioniques. Des résultats préliminaires obtenus par spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) des solides, et plus spécifiquement par RMN du deutérium et du phosphore-31, seront de plus présentés.
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