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Résumé du colloque
Le cytochrome c est une protéine extrinsèque de la membrane interne de la mitochondrie. Cette protéine agit comme transporteur d'électrons dans la chaîne respiratoire. Nous avons étudié l'interaction entre ces bicouches de dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC) et dimyristoylphosphatidylglycérol (DMPG) et le cytochrome c par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier et par spectroscopie de résonance magnétique nucléaire des solides. Les résultats de spectroscopie infrarouge indiquent que la protéine interagit uniquement avec les phospholipides chargés négativement, comme le DMPG, et l'observation de la région amide I indique que la protéine subit un changement de conformation lorsqu'elle interagit avec les lipides anioniques. D'autre part, les systèmes ont été étudiés par RMN des solides du phosphore-31 à une et deux dimensions. La combinaison de mesures de T1, T2 et des spectres d'échange 2D nous permet d'étudier des mouvements moléculaires se produisant sur une très vaste échelle de temps, avec des vitesses de 1-10^9 s^-1. En particulier, la mesure des spectres 2D permet de déterminer l'effet de la protéine sur la diffusion latérale des lipides à la surface de la bicouche.
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