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Résumé de la communication
L'agrégation anormale du peptide amyloïde β caractérise la maladie d'Alzheimer (M.A.). Le cerveau des victimes de la M.A. présente des dépôts extracellulaires, organisés en feuillets β insolubles et toxiques dont l'Aβ est le principal constituant. La toxicité de l'Aβ proviendrait de son interaction avec les membranes. Notre but est de développer davantage l'étude des interactions Aβ-membranes. Notre étude implique à la fois la fluidité des membranes, l'organisation lipidique et la structure secondaire d'un peptide modèle, l'Aβ(25-35). D'une part, la spectroscopie RMN du 31P et du 2H à l'état solide nous permet d'accéder respectivement à l'organisation lipidique et la dynamique de la tête polaire des phospholipides et à l'ordre orientationnel des chaînes acyle. De plus, les spectroscopies FTIR et DC permettent d'accéder d'une part à l'ordre conformationnel des chaînes acyle et au degré d'hydratation de la région interfaciale des phospholipides, et d'autre part à la structure secondaire du peptide dans le système Aβ-membranes. Les résultats obtenus par RMN du 31P en mode statique proposent que le peptide interagit avec des membranes de POPC/POPG 75:25 chargées négativement. Un élargissement du spectre propose une interaction électrostatique et la fusion ou l'agrégation des vésicules. La structure en bicouches est essentiellement maintenue à 25°C, contrairement à 50°C, où une large bande isotrope est observée, suggérant la formation de petites structures agrégées (réversible par refroidissement). D'autre part, la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier montre un effet du peptide sur les chaînes acyle des lipides.
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