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Résumé du colloque
Le plasma séminal bovin contient une famille de protéines (BSP-A1/A2, BSP-A3 et BSP-30kDa, collectivement appelées "BSP") qui ont la propriété de se lier aux phospholipides de la membrane frontale du spermatozoïde. Cette propriété semble jouer un rôle capital dans la séquence d’événements du phénomène de la reproduction. Il a été montré que ces protéines ont une affinité particulière pour la choline. Cette tête polaire est la plus abondante dans la membrane cellulaire du spermatozoïde (~ 60 %). De plus, il a été montré que ces protéines stimulent la libération du cholestérol contenu dans la membrane lors de la capacitation, permettant ainsi au gamète d’entrer dans la "zona pellucida", l’enveloppe de l’ovule. Le but de nos recherches est de comprendre comment ces protéines interagissent avec les lipides. Nous examinons les interactions entre la BSP-A1/A2 avec des bicouches lipidiques de différentes compositions. Dans un premier temps, nous avons caractérisé le comportement de la protéine libre en solution. À l'aide de la calorimétrie à balayage et de la spectroscopie infrarouge, nous avons établi que la protéine subissait une transition vers 55° C, probablement associée à une dénaturation thermique, principalement la perte de structure en feuillets β. L'influence de la complexation de la protéine avec des lipides, et plus spécifiquement avec des phosphatidylcholines, sera discutée.
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