Colloque

Étude des interactions entre une protéine basique du blé et les lipides polaires

Christine Le Guernevé

Didier Marion

Membre a labase

Christine Le Guernevé

Résumé du colloque

Une protéine basique, d'environ 13 kD, a été isolée du blé de façon spécifique par un détergent, le Triton X114. Cette protéine amphiphile, réticulée par des ponts disulfures, possède une séquence basique contenant cinq résidus tryptophanyl. Nous avons étudié l'interaction de cette protéine avec des lipides polaires en système modèle par des techniques de fluorescence intrinsèque du tryptophane et de polarisation de fluorescence. Les résultats montrent que cette protéine interagit avec les phospholipides polaires neutres et chargés. L'interaction, plus faible avec les lipides neutres, ne concerne que la surface des bicouches lipidiques alors que la protéine interagit avec la région hydrophobe des lipides chargés. D'autre part, une étude préliminaire de la structure des complexes lipide-protéine montre que la séquence riche en tryptophanes est impliquée dans l'interaction.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université du Québec à Rimouski

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