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Étude des paramètres biochimiques et cinétique enzymatique de la choline acétyltransférase du cerveau de chat et effet de l'aluminium in vitro

Andrée G. Roberge
André Dontigny
Alain Nadeau
AG

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Andrée G. Roberge

Résumé du colloque

La présente étude a comme objectif de déterminer les paramètres biochimiques et la cinétique enzymatique de la choline acétyltransférase (ChAT) du cerveau de chat et d'étudier l'effet de l'aluminium sur l'activité de l'enzyme in vitro. Pour ce faire, une enzyme extraite d'un pool de cerveaux de chat, n'ayant subi aucune autre étape de purification a été utilisée comme source enzymatique. La détermination de l'activité spécifique de la ChAT a été effectuée à l'aide d'une méthode radiochimique (Dontigny, 1984). Les Km et Vmax ont été définis par la méthode de Lineweaver et Vestiing (1957). En ce qui a trait aux paramètres biochimiques, les résultats démontrent que le pH optimum se situe à 7.5 à 37°C pour des concentrations de 6.3 μM d'acétylCoA et de 0.5 μM de choline. Des valeurs différentes de Km et de Vmax ont été obtenues selon les structures étudiées, variant de 40.1 à 4.5 molAch-1.mg prot-1 pour le Vmax et de 3.4 à 0.5 mM pour le Km respectivement. Ces résultats permettent de conclure que la ChAT possède des cinétiques enzymatiques différentes, selon les structures anatomiques du cerveau, et que l'aluminium, à titre d'inhibiteur de la ChAT, pourrait jouer un rôle important dans des pathologies où une diminution en Ach est anticipée.

Contexte

Section :
Neurologie et physiologie
news icon Thème du colloque :
Neurologie et physiologie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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