Colloque

Étude des propriétés de l'endoprotéase NS du virus de la nécrose pancréatique infectieuse (VNPI)

Serge Corbeil

Jean-François Laliberté

Laurent Berthiaume

Membre a labase

Serge Corbeil

Résumé du colloque

Le VNPI possède un génome composé d'un double brin d'ARN bisegmenté: le segment A code pour une polyprotéine possédant l'arrangement NH2-VP2-VP3-VP3-COOH. Cette polyprotéine est clivée présumément par l'endoprotéase NS (Manning et al.) en deux protéines structurales majeures, VP2 et VP3. Afin de vérifier si la protéine NS est bien une protéinase et qu'elle est responsable du clivage de la polyprotéine, nous avons cloné la bande codant la région NS-VP3 du génome par la technique de RT-PCR et nous avons cloné ce cDNA dans le vecteur d'expression pET21b. Par la suite nous avons analysé le réticulocyte de lapins immunisés avec la protéine exprimée sur gel de polyacrylamide et ont observé une bande de 35k, une migration électrophorétique sur gel de polyacrylamide et ont observé des bandes de poids moléculaires correspondants aux protéines virales VP3 (31kDa) et NS (29kDa) produites, indiquant clairement le clivage du précurseur (60kDa). L'immunoprécipitation effectuée avec un anti-sérum de lapin contre la bande recombinante NS-VP3-COOH confirme la bande exprimée de 35kDa. Ces résultats démontrent que la protéine NS est bien une protéinase responsable du clivage en l'absence de protéines de l'hôte.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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