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Résumé du colloque
Une protéine impliquée dans le transport et la fixation de phospholipides (LTP) a été récemment isolée à partir du grain de blé. Sa capacité à interagir avec des micelles et vésicules lipidiques a été clairement démontrée in vitro alors que son rôle physiologique n’a pas été élucidé de manière claire. Au cours de ce travail, nous avons recherché quel était le mécanisme d’interaction entre la LTP et les lipides membranaires en utilisant des techniques de monouches comme modèle simplifié de la membrane biologique. Les résultats d’expérience de sin montrent que la LTP modifie la taille et la forme des domaines lipidiques en favorisant leur croissance cristalline. Les résultats obtenus par spectroscopie infrarouge en réflexion totale atténuée conduisent à la conclusion que, pour des basses pressions de surface, l’interaction de la LTP avec la monocouche lipidique provoque une augmentation du désordre conformationnel des chaînes acyles du lipide. Cet effet est dû à l’intercalation de la protéine entre les molécules de lipides. Par contre, pour les fortes pressions, la LTP n’a pratiquement aucune influence sur l’ordre des lipides. De plus, quelle que soit la pression de surface, la LTP apparaît principalement composée de structure en hélice-α dont l’axe moyen est légèrement incliné par rapport au plan de la membrane.
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