Colloque

Étude du mécanisme de l'enzyme papaïne par mutagénèse dirigée

Robert Ménard

Daniel C. Tessier

Thierry Vernet

David Y. Thomas

Henry Khouri

Céline Plouffe

Andrew C. Storer

Robert Dupras

Membre a labase

Robert Ménard

Résumé du colloque

Un gène synthétique codant pour la papaïne a été exprimé à l'aide d'un Baculovirus recombinant dans des cellules d'insectes. Par mutagénèse, plusieurs mutants de la papaïne ont aussi été produits dans le même système. Ces mutants ont été choisis dans le but d'étudier les mécanismes d'actions de la papaïne. Par exemple, plusieurs mutations à la position 158 ont été utilisées pour étudier le rôle de l'acide aspartique à cette position dans la papaïne. Le groupement carboxyle d'Asp158 est près de la paire d'ion thiolate-imidazolium du site actif et influence possiblement le profil pH-actif de l'enzyme par interaction électrostatique. Le rôle de la "cavité anionique" dans le mécanisme de la papaïne a aussi été examiné par mutagénèse. Des mutants ont été produits, modifiant les donneurs de ponts hydrogène impliqués dans cette cavité (glutamine 19, sérine 176). Les résultats de ces études démontrent l'importance de ces enzymes et facteurs dans le mécanisme de la papaïne.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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