Colloque

Étude du mécanisme réactionnel de la glutamyl-ARNAsynthétase (GluRS) de Recherche coli

D. Kern

J. Lapointe

Membre a labase

D. Kern

Résumé du colloque

L'aminoacylation du tRNA(Glu) est catalysée selon un mécanisme qui ne permet pas de détecter un intermédiaire "Enzyme-AMP-acide aminé" avec les techniques qui révèlent généralement l'existence d'un tel complexe pour d'autres aminoacyl-tRNA synthétases (aaRS). Cette particularité de la GluRS pourrait indiquer que son mécanisme d'aminoacylation est soit en une seule étape, soit en deux étapes successives (comme pour la majorité des autres aaRS) avec la différence que le tRNA(Glu) serait requis pour la formation du complexe "GluRS-AMP-glutamate". Afin de distinguer entre ces deux modèles, nous avons étudié dans diverses conditions les vitesses d'aminoacylation du tRNA(Glu), de déacylation du glutamyl-tRNA en présence d'AMP et de Pi, et d'échange isotopique ATP-PPi(32P). Nous avons trouvé une grande similitude entre les deux premières réactions, confirmant que l'une est l'inverse de l'autre. Par contre, la réaction d'échange a des caractéristiques très différentes de celles des deux premières. Nous proposons un modèle dans lequel le tRNA ou l'ATP doivent se fixer sur l'enzyme avant le glutamate. Après catalyse de la première étape le tRNA doit changer de conformation ou de position sur la GluRS avant d'accepter le glutamate.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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