Colloque

Étude du site de liaison du L-tryptophane sur l'albumine au moyen d'analogues cyclisés et de sondes fluorescentes

H. Bruderlein

J. Bernstein

Membre a labase

H. Bruderlein

Résumé du colloque

L'accroissement de la capacité de liaison du L-tryptophane dans le sérum semble être un index thérapeutique de l'arthrite rhumatoïde. Le L-tryptophane se lie exclusivement à l'albumine. Une étude du site d'attachement a été entreprise à l'aide de deux analogues cyclisés, les acides L-et D-2,3,4,9-tetrahydro-1H-pyrido [3,4-b] indole-3-carboxylique. Les paramètres cinétiques de l'association ont été établis par dialyse. L'analogue cyclisé L- est très semblable au L-tryptophane, cependant l'albumine montre une affinité réduite pour l'albumine. La localisation du site a été étudiée à l'aide de sondes fluorescentes spécifiques pour deux sites distincts et spécifiques pour des médicaments. Les titrages avec ces sondes ont montré que L-tryptophane est non compétitif avec ces deux analogues, ce qui est complexe avec ces deux sondes, et que ces deux sites sont probablement juxtaposés, et sont recouverts par les trois points stéréospécifiques de liaison du L-tryptophane avec l'albumine. Ces techniques présentent une possibilité de caractériser le site de liaison du L-tryptophane en cours de maladie.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Montréal

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