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Étude génétique et physiologique du mode régulatoire de la céphalosporinase d'Enterobacter cloacae

Sylvain Guerin
Roger Guay
Bruno Ratte
SG

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Sylvain Guerin

Résumé du colloque

L'inductibilité de la ß-lactamase d'E. cloacae 11946 semble être contrôlée par un répresseur. Afin d'élucider le mode régulatoire de cette enzyme, nous avons cloné les gènes codant pour l'enzyme ß-lactamase de cette souche dans pACYC184. Le gène structural de l'enzyme a été isolé sur le plasmide recombinant construit (pGCl091) par délétion Bal31 et séquencé par la technique de Maxam et Gilbert. En amont du gène structural de la ß-lactamase, nous avons identifié une protéine immature de 380 acides aminés comprenant un signal peptidique (19-22 résidus), et retrouvons un segment de 23 à -17 en région de promoteur, incluant les régions -10 ("Pribnow-box") et -35, ainsi qu'une région démontrant une symétrie axiale inverse (centralisée -60) et présentant des analogies intéressantes avec le site de fixation CAP ("CAP-site") de l'opéron lac. De plus, une autre séquence à symétrie axiale inverse se situant entre les régions -3 à +45 a pu être localisée, semble démontrer les caractéristiques d'une séquence opératrice sur laquelle pourrait s'accrocher un répresseur. Certains délétants Bal31 nous ont également permis de localiser, en plus du gène structural B-lactamase, (1) une région du plasmide construit réprimant la synthèse de l'enzyme, et (2) une seconde région agissant en augmentant le niveau de résistance vis-à-vis les céphalosporines.

Contexte

Section :
Biochimie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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