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Résumé du colloque
Les tryptophanases (TPases) de dix espèces entériques ont été étudiées par des méthodes immunochimiques afin de détecter l'homologie ou l'hétérologie séquentielle présente entre ces molécules protéiques. Cette étude a été effectuée au moyen de cinq immunsérums préparés contre les TPases pures des cinq espèces suivantes: E. coli B, P. aerusces, S. alkalescens, P. norrnarii et P. vulgaris.
D'après cette étude, les TPases de dix espèces sont réparties entre deux groupes: celles du groupe E. coli et celles du groupe Proteus bien que toutes contiennent par leurs propriétés immunochimiques un spectre graduel d'intermédiaire entre les deux TPases extrêmes (E. coli et P. vulgaris).
D'autre part, l'étude de sept espèces entériques indole(-) n'a révélé que sept espèces de CRM (Cross reacting materials) dans les extraits cellulaires de quelques unes de ces espèces, tandis que les autres ne possédaient pas une immunité équivalente à l'électrophorobritique de la TPase.
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