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Étude (in vitro) du métabolisme du CGRP

Janice Albert
Alain Fournier
Serge St-Pierre
Alain Cadeux
JA

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Janice Albert

Résumé du colloque

Il a été démontré que l'activité biologique de certains peptides (BK, SP) pouvait être influencée (in vitro) par la présence de bloqueurs de peptides. Or, des travaux récents ont démontré que le CGRP pouvait être hydrolysé par un enzyme reconnu pour dégrader la SP. Notre étude consistait donc à déterminer si la présence de certains inhibiteurs enzymatiques, reconnus pour inhiber l'effet d'autres peptides, pouvait influencer l'activité biologique du CGRP sous diverses préparations pharmacologiques. Les essais biologiques ont été réalisés dans des bains organes isolés (Krebs, pH 7.4, 37°C). Nous avons utilisé comme paramètre biologique l'effet relaxant du CGRP sur l'iléon de cobaye pré-contracté à l'histamine (10^-6 M), sur l'aorte de souris pré-contractée à la norépinéphrine (5x10^-8 M) et sur le tonus de base du côlon de souris. Nos résultats ont révélé que la présence de captopril, d'hosphoramidon et de thiorphan (bloqueurs des résidues de la kininaise II et de l'enképhalinase), n'a pas influencé l'amplitude de la relaxation induite par le CGRP sur ces tissus. Ces résultats suggèrent que le CGRP est un peptide relativement stable, ce qui pourrait peut-être expliquer sa longue durée d'action lorsque comparée à celle de la BK et de la SP.

Contexte

Section :
Pharmacologie et toxicologie
news icon Thème du colloque :
Pharmacologie et toxicologie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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