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Résumé du colloque
La phosphorylation des acides aminés tyrosine joue un rôle essentiel dans plusieurs processus biologiques tel que l'embryogenèse et la carcinogénèse. Le niveau intracellulaire de cette modification post-traductionnelle résulte de l'activité de deux familles de gènes: les tyrosine kinases et les tyrosine phosphatases (PTPases). Lors de nos travaux précédents, nous avons isolé une PTPase de souris, appelée MPTP, présente dans tous les tissus murins. De façon surprenante, cette enzyme se retrouve exclusivement dans le noyau des cellules. Nous avons poursuivi l'étude de la MPTP de plusieurs manières: Le clonage des extrémités 5' de l'ADNc a été entrepris pour nous permettre d'identifier les sites régulateurs présents en amont du gène de la MPTP. De plus, nous avons modifié ces séquences génomiques de la MPTP dans les cellules embryonnaires de souris (ES cells). Nous avons aussi entrepris une analyse fonctionnelle de ces mutants en introduisant les ADNc de la MPTP dans des souris en cours de développement. Les résultats obtenus démontrent que la MPTP joue un rôle essentiel dans le développement embryonnaire des souris. Ces résultats nous ont permis de proposer un modèle de régulation de l'activité de la MPTP. De plus, nous avons identifié une nouvelle approche permettant de moduler l'expression de la MPTP. Cette approche consiste à introduire des ADNc de MPTP dans des cellules embryonnaires de souris et à les cultiver à 37°C pendant 24 heures, puis à les transférer à 40°C. Avec cette approche, nous avons mieux compris le rôle joué par la MPTP dans le développement des souris. Ces résultats ont été présentés dans plusieurs congrès internationaux et publiés dans JPNAS 89:499,1992. 2.M.B.C.3.1003,1994.
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