Colloque

Étude par spectrométrie de masse avec electrospray de la dénaturation thermique des protéines

J.C. J.C.

Yves Le Blanc

Diane Beauchemin

K.V. Michael Siu

Roger Guyvermont

S. Shier Berman

Membre a labase

J.C. J.C.

Résumé du colloque

L’effet de la température sur les spectres de masse de protéines d’holubulaires, obtenus par electrospray, a été étudié. Pour certaines protéines, un déplacement du profil d’abondance ionique est observé, menant à une augmentation considérable du signal. C’est le cas des solutions de cytochrome c, lysozyme et ubiquitin contenant 0.2% d’acide acétique. La dénaturation thermique des protéines serait à l’origine des changements observés dans le spectre de masse. Un modèle basé sur l’équilibre acide-base en solution est utilisé pour expliquer le déplacement du profil de la cytochrome c. Selon nos résultats expérimentaux, le Δ H de dénaturation thermique de la cytochrome c en solution aqueuse avec 0.2% d’acide acétique est de 24.8 ± 2 kcal/mole. Cette valeur est en accord avec des résultats obtenus par d’autres méthodes d’analyse.

Contexte

Section :

Chimie analytique et minérale

Thème du colloque :

Chimie analytique et minérale

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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