Colloque

Étude par spectroscopie de vibration de la conformation d'une protéine de transfert de phospholipides

André Désormeaux

Françoise Dousseau

Michel Pézolet

Membre a labase

André Désormeaux

Résumé du colloque

Les protéines de transfert de phospholipides possèdent la propriété de catalyser spécifiquement le transfert intermembranaire de une ou plusieurs classes de phospholipides. Les spectroscopies Raman et infrarouge transformée de Fourier ont été utilisées afin de déterminer la conformation de la protéine de transfert du bile. La structure secondaire de la protéine a été déterminée à partir des vibrations amide I et II en utilisant une méthode d'analyse développée dans notre laboratoire. Les résultats montrent que, pH physiologique, la protéine adopte majoritairement une structure en hélices-α. De plus, d'importants changements conformationnels ont été observés selon la force ionique et la température de la solution. Par ailleurs, les spectres Raman ont montré que les ponts disulfures de la protéine adoptent une conformation gauche-gauche-gauche. De plus, le rapport d'intensité du doublet tyrosine, à 830 et 853 cm-1, suggère que les résidus tyrosine de la protéine sont exposés au solvant. Finalement, le degré d'interaction de la protéine de transfert avec des vésicules unilamellaires a également été analysé. L'utilisation de la spectroscopie de vibration pour cet dernier étude est particulièrement efficace étant donné la possibilité de déterminer simultanément la conformation des complexes lipidiques et protéiques des complexes.

Contexte

Section :

Ordre dans les polymères : morphologies et orientation

Thème du colloque :

Ordre dans les polymères : morphologies et orientation

Hôte : Université Laval

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