Colloque

Étude par spectroscopie Raman de l'effet de la température sur la conformation de la tropomyosine

M. Pigeon

M. Pezolet

J. Nadeau

Membre a labase

M. Pigeon

Résumé du colloque

La tropomyosine est une protéine contractile fibreuse qui est localisée dans les filaments fins des fibres musculaires. Cette protéine comporte deux chaînes polypeptidiques identiques dont la conformation est presque à 100% hélice α. Comme les bandes Raman caractéristiques de cette conformation font toujours l'objet de controverses, nous avons enregistré les spectres Raman de la tropomyosine en solution dans l'eau et dans l'eau lourde. Les résultats démontrent que l'hélice α donne une bande amide I forte et étroite localisée à 1645 cm⁻¹ alors que l'activité Raman est presque nulle dans la région de la vibration amide III. L'effet de la température sur les spectres de la tropomyosine indique que cette dernière donne lieu à une dénaturation thermique réversible à 55°C précédée d'une prétransition à 32°C. Ces transitions conformationnelles sont accompagnées d'une diminution considérable du degré d'hélicité de la protéine et permettent ainsi de bien caractériser cette conformation.

Contexte

Section :

Chimie physique

Thème du colloque :

Chimie physique

Hôte : Université du Québec à Montréal

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