Colloque

Étude par spectroscopie Raman des interactions phosphatidylcholine-mélittine

Michel Lafluer

Michel Pézolet

Membre a labase

Michel Lafluer

Résumé du colloque

La mélittine (Mel) est un petit peptide basique de 26 acides aminés très utilisé pour l'étude des interactions lipide-protéine. Son effet sur les bicouches de dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC), un phospholipide zwitterionique, a été étudié par spectroscopie Raman. Les résultats obtenus indiquent un déplacement de la transition de phases gel-cristal liquide vers les basses températures ainsi qu'une perte considérable de coopérativité. Ceci est interprété comme une diminution du couplage lipide-lipide et la création d'îlots coopératifs plus petits. La spectroscopie Raman nous a permis de discerner, à partir des régions C-C et C-H, divers ordres à l'intérieur de la bicouche. Dans la phase gel, la présence de Mel perturbe à la fois l'ordre conformationnel et l'empilement compact des chaînes aliphatiques. Par contre dans la phase cristal-liquide, l'ordre intramoléculaire dans le complexe DMPC/Mel (10/1) est équivalent à celui que l'on retrouve dans le lipide pur, tandis que son désordre intermoléculaire est augmenté. Pour le complexe à rapport molaire lipide/Mel égal à 4, la transition est disparue. Dans ce cas la quantité de Mel est tellement grande que nous croyons qu'il y a destruction de la bicouche pour plutôt former des micelles mixtes Mel-lipides.

Contexte

Section :

Chimie physique

Thème du colloque :

Chimie physique

Hôte : Université Laval

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