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Étude structurale de la purothionine-a ainsi que de son interaction avec DMPG par spectroscopie IR-2D et dichroïsme linéaire

Isabelle Kelly
Didier Marion
Michel Pézolet
IK

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Isabelle Kelly

Résumé du colloque

La purothionine-a est une protéine basique de faible poids moléculaire (5 kDa) présente dans le blé (Triticum Aestivum). Plusieurs études ont démontré qu’elle est toxique envers les bactéries, les champignons et les virus. En effet, il semble qu’elle interagisse avec la membrane des cellules causant des modifications de perméabilités conduisant à la mort de celles-ci. Nous avons utilisé la spectroscopie IR-2D afin d’étudier la structure de la purothionine-a en présence et en absence du lipide anionique dimyristoylphosphatidylglycérol (DMPG). De manière à générer une série de spectres dynamiques en fonction du temps, l’échange hydrogène/deutérium a été utilisé. L’intérêt de cette technique est qu’elle permet d’augmenter grandement la résolution des bandes amide puisque la vitesse d’échange dépend de la force des liens hydrogène ainsi que du degré d’enfouissement des protons. De plus, grâce à la carte asynchrone (Y), il est possible d’avoir accès aux cinétiques d’échange des protons associés aux différentes structures secondaires ainsi qu’aux chaînes latérales. Il a donc été possible d’analyser la structure secondaire de la protéine en présence et en absence de DMPG. Des analyses de dichroïsme linéaire ont permis de vérifier une orientation préférentielle de la double hélice parallèle à la surface du cristal en présence de multicouches de lipide.

Contexte

Section :
Structure et fonctions des membranes biologiques : de la physique à la biologie
news icon Thème du colloque :
Structure et fonctions des membranes biologiques : de la physique à la biologie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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