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Résumé du colloque
Chez les mammifères, la sulfation enzymatique est considérée comme une réaction importante pour la détoxification de métabolites endogènes et de molécules xénobiotiques. Les recherches sur le métabolisme du sulfate dans les tissus animaux ont permis de découvrir plusieurs sulfotransférases (ST), qui ont une spécificité pour des métabolites variés, dont les arylamines, les phénols, les stéroïdes et les alcools biliaires. Deux ST d'origine végétale, les 3'- et 4'-ST des flavonols de Flaveria chloraefolia ont récemment été caractérisées et des clones d'ADNc les codant ont été isolés. Elles catalysent le transfert du groupe sulfate du 3'-phosphoadénosine 5'-phosphosulfate à l'position 3- des flavonols aglycones et 4'- des flavonols 3-sulfate. Or, jusqu'à présent, les relations entre la structure et la fonction des ST restent mal connues. Les ST des flavonols constituent un système très approprié pour étudier ces relations puisque, contrairement aux ST des mammifères, elles sont spécifiques pour une position de sulfation du substrat. La construction de chimères de la 3'- et de la 4'-ST a permis d'identifier un seul acide aminé (le résidu 98) qui de la 3'-ST qui est suffisant pour déterminer la position du sulfate présent dans substrat et le choix de la position de sulfation. Des études de mutagénèse dirigée ont permis la reconnaissance du substrat flavonol, nous avons remplacé par mutagénèse dirigée les acides aminés de la 3-ST non-conservés dans cette région par les acides aminés correspondants de la 4'-ST. L'autre partie de notre étude consiste à modifier des acides aminés conservés dans la région de la 3'-ST afin d'étudier ces modifications sur la catalyse. Les résultats de ces études seront présentés et discutés.
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