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Étude structure/fonction de la protéine membranaire codée par le gène PA3826 de Pseudomonas aeruginosa par RMN des solides

Isabelle Cloutier
Roger C. Levesque
François Sanschagrin
Michèle Auger
IC

Membre a labase

Isabelle Cloutier

Résumé de la communication

Pseudomonas aeruginosa est une bactérie opportuniste et ubiquitaire possédant une résistance élevée aux antibiotiques. La STM (signature-tagged mutagenesis) est une méthode qui a été développée afin d’identifier les gènes responsables de la virulence d’une bactérie. À l’aide de cette technique, 148 gènes ont été reconnus comme étant essentiels au maintien de l’infection de P. aeruginosa chez le rat. Nous avons choisi de nous intéresser au gène, essentiel in vivo, PA3826 produisant une protéine membranaire de fonction inconnue de 165 acides aminés et convenant aux études de RMN solide. Nous avons tout d’abord synthétisé des amorces spécifiques au gène PA3826 contenant les sites de restrictions NDEΙ et XHOΙ dans le but de le cloner, en fusion avec une étiquette de 6 histidines (His-tag), dans le vecteur pET-30a. La surexpression de la protéine a été obtenue dans la souche de E.coli BL21(λDE3) et elle a été purifiée à l’aide d’une colonne d’affinité au nickel. Par la suite, des expériences préliminaires en spectroscopie par résonance magnétique nucléaire des solides ont été effectuées. Plus spécifiquement, l’effet de la protéine sur la tête polaire et les chaînes acyle des lipides a été étudié par spectroscopie RMN des solides 31P et 2H. L’étude du type d’interaction entre les membranes et la protéine nous permettra de mieux comprendre la fonction de cette dernière dans l’infection par P. aeruginosa.

Contexte

Section :
Microbiologie, virologie et immunologie
news icon Domaine de la communication :
Microbiologie, virologie et immunologie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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