Colloque

Études cinétiques de la gamma-glutamyl transpeptidase de reins de rats à partir de substrats analogues

Caroline Rivard

Jeffrey Keillor

Membre a labase

Caroline Rivard

Résumé du colloque

La gamma-glutamyl transpeptidase (GGT) est une enzyme transmembranaire impliquée dans les processus de détoxication cellulaire, de biosynthèse des leucotriènes, de l'apoptose et d'activation de pro-drogues contre le cancer. Elle se retrouve surtout dans les reins, mais son rôle exact n'y est pas connu. Cette enzyme joue un rôle fondamental dans le métabolisme du glutathion, son substrat naturel, en catalysant le clivage et la formation de liens gamma-glutamyls à travers des processus d'acylation et de désacylation. Malgré des études de mutagénèse dirigée et d'inhibition faites sur la GGT, il n'y a pas d'évidence claire sur la nature du nucléophile et des autres acides aminés catalytiquement importants. Afin de déterminer plus précisément le mécanisme de la GGT, des études cinétiques sont favorisées. Des substrats analogues au glutathion ont été synthétisés. Des tests cinétiques avec ces substrats seront présentés pour l'étape d'acylation catalysée par la GGT. Ces informations permettront de mieux comprendre son mécanisme réactionnel et son rôle physiologique chez l'humain.

Contexte

Section :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Thème du colloque :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Responsables :

Stéphane Gagné

Hôte : Université Laval

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