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Études cinétiques de l'étape d'acylation de la γ-glutamyl transpeptidase du rein de rat à l'aide des dérivés γ-glutamylanilides-p-substitués

Annie Ménard
Jeffrey W. Keillor
AM

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Annie Ménard

Résumé du colloque

La y-glutamyl transpeptidase (GGT) est une enzyme impliquée dans le transport de certains acides aminés ainsi que dans la détoxification cellulaire. On dit aussi qu'elle serait impliquée dans l'acquisition de la résistance aux agents anti-tumauraux, qu'elle pourrait servir de marqueur biologique pour la détection de l'alcoolémie et de pathologies hépatiques ainsi que pour certaines anomalies fœtales. La GGT effectue des réactions de transpeptidation, d'autotranspeptidation ou d'hydrolyse selon les conditions. Elle transfère le groupement y-glutamyl d'une variété de donneurs, tel que le glutathion, à une grande variété d'accepteurs aminés. Son mécanisme enzymatique procède via un mécanisme ping-pong modifié où une étape d'acylation et de désacylation se succèdent. Afin de mieux comprendre l'étape d'acylation de la GGT, une série de dérivés "L" et "D" y-glutamylanilides-p-substitués ont été synthétisés. Ensuite des études cinétiques de ces substrats ont été faites avec l'enzyme purifiée à partir de reins de rat. Les données cinétiques obtenues ont permis de tracer des graphiques de type Hammett, fournissant ainsi une meilleure compréhension du mécanisme enzymatique. Des études de l'effet isotopique du solvant (D2O) sur les vitesses de réaction, ainsi que des études de la nature des produits de réaction par HPLC ont aussi été faites.

Contexte

Section :
Chimie organique
news icon Thème du colloque :
Chimie organique
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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