Colloque

Études des protéines liantes de la calmoduline spécifiques au cycle cellulaire des cellules de souris C127

Sylvie Laquerre

Lisette Lagacé

Lucie Bertrand

Marc Pouliot

James G. Chafouleas

Membre a labase

Sylvie Laquerre

Résumé du colloque

La calmoduline (CaM), le récepteur de Ca²⁺ intracellulaire des eucaryotes, joue un rôle important dans la prolifération cellulaire. Le niveau de la CaM varie lors de la transition G₀/S du cycle cellulaire et lors de l'entrée et du relargage de phase de quiescence (G₀). La CaM module son action via des protéines spécifiques appelées protéines liantes de la CaM (CaMBPs). Nous avons donc évalué l'expression des CaMBPs lors du cycle cellulaire sur des cellules de souris C127 synchronisées en phase de quiescence (G₀) par privation de sérum. Aux temps appropriés, des échantillons sont récoltés pour l'analyse électrophorétique et pour l'analyse des CaMBPs selon la technique de l'overlay de CaM marqué à l'¹²⁵I. Nous avons constaté que lors de l'entrée des cellules en phase de quiescence (G₀), il y avait diminution de la liaison à la CaM d'un peptide de 44kD. Lors du relargage de la phase de quiescence (G₀), la liaison à la CaM de ce peptide de 44kD est non détectable pour augmenter en phase S et de nouveau décroître lorsque les cellules progressent en phase G₂ et M. La liaison de ce peptide à la CaM est Ca²⁺-indépendant. Cette étude démontre que la liaison à la CaM d'un peptide de 44kD se produit exclusivement en phase du cycle cellulaire ce qui suggère que l'association de la CaM à cette protéine pourrait jouer un rôle dans le processus de la réplication de l'ADN.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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