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Résumé de la communication
La lactoferricine bovine (LfcinB) est un peptide de 25 acides amines dérivé de la lactoferrine et démontrant une activité antimicrobienne contre une grande variété de microorganismes. A cause de son large spectre d’action, il a été suggéré que son activité est exercée par un mécanise de destruction de la membrane des cellules. Le but de la présente étude est de caractériser la structure et les interactions membranaires de la LfcinB. L’effet de la LfcinB sur des membranes anioniques a été étudié par le relargage de sondes fluorescentes encapsulées dans des vésicules. Des membranes composés de lipides possédant différentes longueurs de chaînes acyle sont affectées de façon différente par la LfcinB, suggérant que l’action du peptide est influencée par la pression de surface à l’intérieur de la bicouche. D’autre part, des études sur des monocouches à l’interface air-eau indiquent que le peptide ne s’insère dans la membrane qu’à une pression de surface inférieure à 20 mN/m. L’orientation moléculaire des groupements amide du peptide a été calculé par ATR et dépend de la pression de surface, indiquant une interaction différente de la LfcinB dépendamment si elle est insérée ou adsorbée à la monocouche. Les résultats obtenus par spectroscopies infrarouge et RMN des solides indiquent un effet de la longueur des chaînes acyle sur l’interaction membranaire du peptide ainsi qu’un changement de structure secondaire de la LfcinB lors de sa liaison avec les membranes.
Résumé du colloque
Nous désirons par cette activité développer des liens de collaboration entre l’INAF et le CREFSIP. De plus, l’INAF, un regroupement stratégique du FQRNT, a récemment obtenu la reconnaissance du FRSQ, ce qui fait ressortir son caractère multidisciplinaire. Le présent colloque regroupement des chercheurs de la chimie, de la biochimie, de la technologie alimentaire et de la santé constitue une première en termes d’activités scientifiques.
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