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Études structurales de l'endopeptidase neutre

Philippe Crine
Guy Boileau
PC

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Philippe Crine

Résumé du colloque

L'endopeptidase neutre (EC 3.4.24.11, EPN) est une métallopeptidase à zinc ancrée dans la membrane plasmique de nombreux types cellulaires. L'enzyme est impliquée dans la dégradation des peptides biologiquement actifs et en particulier des enképhalines et du facteur natriurétique de l'oreillette. Cette enzyme est donc la cible pour la synthèse d'inhibiteurs qui pourraient être utilisés comme nouveaux agents analgésiques ou anti-hypertenseurs. De façon à définir la structure du site actif de l'enzyme nous avons utilisé la technique de mutagénèse dirigée pour identifier les acides aminés impliqués dans la coordination du zinc, la liaison du substrat et le mécanisme catalytique. D'autre part, nous avons également réussi à produire une forme soluble de l'enzyme, complètement active et qui peut être sécrétée en grande quantité par des cellules d'insectes à l'aide d'un vecteur baculovirus. Ceci ouvre la voie à des études structurales plus complètes de cette importante enzyme.

Contexte

Section :
Structure tridimensionnelle, une approche moléculaire moderne
news icon Thème du colloque :
Structure tridimensionnelle, une approche moléculaire moderne
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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