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Études sur la purification de la proélastase

Michel Ledoux
François Lamy
ML

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Michel Ledoux

Résumé du colloque

Le comportement de la proélastase purifiée dans une colonne d'électrophorèse à gradient de pH a été étudiée de façon systématique. Il est démontré qu'en absence complète d'activation on peut obtenir 5 fractions de point isoélectrique distinct et ayant des activités spécifiques variables vis-à-vis de l'élastine et de l'acétyl-tyrosine éthylester. Nous interprétons ces résultats en fonction d'un modèle qui décrit la proélastase comme un complexe composé de la proélastase elle-même, d'une propeptidase et de protéines (s) sans activité enzymatique.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
manager icon Responsables :
Claude Petitclerc
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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