Colloque

Études sur la troponine A: homogénéité et propriétés optiques

H.M. Thérien

J. Gruda

Membre a labase

H.M. Thérien

Résumé du colloque

Selon certains auteurs, la troponine A (Tr A), telle qu'obtenue par traitement acide du complexe troponine n'est qu'un mélange de nombreuses protéines. Dans l'étude présente, l'électrophorèse de la Tr A sur gel de polyacrylamide en présence de sulfate de dodécyle démontre en effet l'existence de nombreuses bandes. Par contre, en absence d'agents dénaturants, la Tr A se comporte comme une fraction pratiquement homogène. À des concentrations physiologiques d'ions Ca2+, on observe une augmentation significative de l'hélicité de la Tr A tandis que les ions Mg2+ n'affectent pas la structure secondaire de cette protéine. Une purification de la Tr A en présence d'urée use au point par Gergely permet d'obtenir une fraction qui lie aussi le calcium mais dont la structure secondaire est affectée indifféremment par les ions Ca2+ et Mg2+. D'après nos résultats, il semble que le traitement à l'urée enlève à la Tr A une (ou plusieurs sous-unités) essentielles à l'action spécifique du calcium.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université d’Ottawa

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