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Études sur l'inactivation réversible de la polynucléotide phosphorylase d'Azotobacter vinelandii

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Andrew T. Gajda

Résumé du colloque

Une nouvelle méthode de purification de la polynucléotide phosphorylase a permis l'isolement à partir de l'Azotobacter vinelandii d'un enzyme hautement purifié avec un rendement d'au moins 50% de l'activité de l'extrait brut. Des études de l'effet de plusieurs oxydants sur la polynucléotide phosphorylase ont mis en évidence une inactivation de l'enzyme par l'oxydation. Cette inactivation est réversible par la ß-mercaptoethanol, ce qui indiquerait la présence dans la molécule enzymatique des groupements -SH essentiels pour son activité.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
manager icon Responsables :
J.P. Lachance
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

Biochimie

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