Colloque

Évaluation de la stabilité des peroxydases modifiées par l'addition covalente de PEGs de différents P.M.

Maryse Laliberté

Guy Fortier

Membre a labase

Maryse Laliberté

Résumé du colloque

L'enzyme a été modifiée par réaction avec des PEG-p-nitrophénylcarbonates de différents P.M. (750-35 000 Da). Quatre des six résidus lysines de la peroxydase ont été modifiés. La stabilité catalytique des différentes préparations a été comparée à celle de l'enzyme native dans des différents conditions dénaturantes. Les conditions utilisées étaient: (1) protéolyse, (2) thermodésactivation à 70°C, (3) thermodésactivation, en présence d'acide, (4) solvant organique. Ces études ont montré que la stabilité de la peroxydase augmente linéairement avec le P.M. du PEG utilisé pour modifier l'enzyme. Le maximum de protection a été atteint avec le PEG de 20 000 Da. L'activité des différentes préparations de peroxydases modifiées a été évaluée en utilisant, comme substrat, le peroxyde d'hydrogène et l'o-phénylènediamine.

Contexte

Section :

Biotechnologie

Thème du colloque :

Biotechnologie

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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