Colloque

Évaluation de l'activation de la 5-lipoxygenase (5-LO) des neutrophiles

Patrick McDonald

Shaun McColl

Paul Naccache

Pierre Borgeat

Membre a labase

Patrick McDonald

Résumé du colloque

La présente étude met à profit la conversion, par la 5-LO des neutrophiles (N), du 15-hydroperoxyeicosatétraénoate (15-HPETE) en 5,15-dihydroxyeicosatétraénoate (5,15-diHETE), afin d'évaluer l'activation in situ de l'enzyme. Les N utilisés ont été isolés du sang de sujets normaux, et les divers composés à l'étude ont été quantifiés par RP-HPLC. Le 15-HPETE seul, à la concentration de 3µM, induit une faible synthèse de 5,15-diHETE; toutefois, l'addition simultanée de A23187 et de 15-HPETE stimule une synthèse dose-dépendente (entre 3 et 300nM de A23187) de 5,15-diHETE. De même, divers agonistes solubles de N (Platelet-activating factor, N-formyl-Met-Leu-Phe, C5a) induisent une synthèse significative de 5,15-diHETE en présence de 15-HPETE et ce de façon dose-dépendante (à partir de 3nM). Ces résultats suggèrent que l'utilisation de substrat exogène par la 5-LO en réponse à des stimuli solubles témoigne de l'activation de l'enzyme induite par ces derniers. De plus, la synthèse de 5,15-diHETE induite par les agonistes est inhibée par le MK886, un composé récemment décrit comme un inhibiteur de l'activation de la 5-LO (et non de l'enzyme elle-même). Enfin, la stimulation de la synthèse de 5,15-diHETE par les agonistes solubles du N est inhibée par la toxine pertussis, ce qui indique l'implication de protéines G dans la transduction du signal conduisant à l'activation de la 5-LO.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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