Colloque

Évaluation in vitro et in vivo d'un bioréacteur à base de PEG-ASB-ASNASE

Jean-François Jacques

Guy Fortier

Membre a labase

Jean-François Jacques

Résumé du colloque

L'asparaginase d'E. coli est une enzyme catalysant l'hydrolyse de la L-asparagine en acide aspartique et ammoniac. L'asparagine est un acide aminé essentiel pour la prolifération des cellules leucémiques dépourvues de L-asparagine synthétase. L'usage thérapeutique de cette enzyme peut causer une réaction allergique et même un choc anaphylactique et de plus lors de la thérapie sa clairance plasmatique est rapide. Pour pallier à cela, diverses stratégies ont été élaborées dont entre autre l'utilisation d'un bioréacteur asparaginase obtenu par la liaison covalente de poly (éthylène glycol) et d'albumine sérique de boeuf ou de rat. Ce bioréacteur se présente sous la forme d'une pastille circulaire (3mm épaisseur et 8mm de diamètre), translucide et se caractérise par un contenu en eau de 96%. La stabilité fonctionnelle, les paramètres cinétiques, l'optimisation de la fabrication du bioréacteur seront présentés. In vitro, les résultats obtenus comme une activité optimale sur une bonne plage de pH (7.3-8.6), une stabilité opérationnelle de plus de 50 jours etc... ont conduit à son utilisation in vivo chez le rat. Le bioréacteur implanté dans la cavité péritoniale de rat a permis d'abaisser le taux d'asparagine plasmatique à une valeur nulle. La perte de performance dans le temps du bioréacteur est associée à la présence d'une réaction inflammatoire, à l'apparition d'anticorps spécifiques ainsi qu'à un changement du métabolisme de l'asparagine principalement dans le pancréas un organe cible. Les travaux en cours s'orientent vers la modification de la surface du bioréacteur afin de retarder la formation de la capsule fibreuse pour augmenter la performance dans le temps du bioréacteur.

Contexte

Section :

Biotechnologie, biophysique

Thème du colloque :

Biotechnologie, biophysique

Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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