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Évidence de la formation d'un acyl-enzyme lors de la réduction des acides gras chez les bactéries luminescentes

D. Riendeau
A. Rodriguez
E. Meighen
L.A. Wall
DR

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D. Riendeau

Résumé du colloque

La bactérie luminescente Photobacterium phosphoreum possède une réductase d'acides gras qui catalyse la synthèse d'aldéhydes à longues chaînes aliphatiques en présence d'ATP et de NADPH. Nous avons identifié deux activités associées à la réductase qui permettent de distinguer deux étapes successives de la réaction. L'enzyme catalyse: 1) la formation d'un intermédiaire insoluble dans l'eau lors de la réduction de l'acide myristique (3:6:1) au partir d'acide myristoyl-coA et ATP, ainsi que 2) la réduction du myristoyl-CoA à l'aldéhyde en présence de NADPH. La première étape de la production de l'intermédiaire est très rapide et atteint un plateau en moins d'une minute. Le produit de la réaction obtenu après incubation de l'enzyme avec l'acide myristoylthioester et l'ATP a été analysé par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS. L'autoradiographie indique que la radioactivité est principalement associée à une protéine d'un poids moléculaire de 47,000 dont l'activité est enrichie au cours de la purification de la réductase. Les résultats montrent que la réduction de l'acide gras à l'aldéhyde comporte une étape rapide d'activation au cours de laquelle l'acide gras se lie de façon covalentielle à l'enzyme.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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