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Exploration du centre actif de l'enképhalinase

Nathalie Goudreau
Denis Gravel
NG

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Nathalie Goudreau

Résumé du colloque

Cette communication s'inscrit dans le cadre d'un projet en chimie médicinale qui vise à développer de nouveaux inhibiteurs de l'endopeptidase neutre (enképhalinase). Cette enzyme appartient à un groupe important de métallopeptidases au zinc telles l'ACE et la thermolysine. L'endopeptidase neutre semble être impliquée dans la terminaison de la réponse enképhalinergique dans le SNC via la dégradation des enképhalines. Or, la synthèse d'inhibiteurs spécifiques à cette enzyme pourrait conduire à de nouveaux agents analgésiques. Dans le but d'explorer la structure tridimensionnelle du centre actif de cette enzyme, il nous est apparu intéressant de synthétiser des conformères rigidifiés du thiophan, un inhibiteur puissant ayant été développé par le Professeur Rouques dans les années 80. Ainsi, dans cette communication nous discuterons de l'aspect synthétique ayant mené à ces inhibiteurs "rigides", de leur activité enzymatique in vitro ainsi que de leur analyse conformationnelle par modélisation moléculaire.

Contexte

Section :
Chimie organique
news icon Thème du colloque :
Chimie organique
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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