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Exploration du site actif de l'endopeptidase neutre à l'aide d'inhibiteurs conformationnellement restreints

Cédric Rioux
Denis Gravel
Nathalie Goudreau
Issam El-Hajj
CR

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Cédric Rioux

Résumé du colloque

En l'absence dans la littérature d'une structure par diffraction des rayons-X d'un co-crystal de l'endopeptidase neutre et d'un de ses inhibiteurs, la présente étude à l'aide d'inhibiteurs conformationnellement restreints a été amorcée. En effet, le design rationnel d'inhibiteurs spécifiques d'enzymes exige une connaissance approfondie du site actif qui résulte généralement d'une structure par rayon-X, toutefois l'usage de familles d'inhibiteurs totalement ou partiellement "rigides" permet souvent d'accéder à une bonne connaissance de la topologie de ce dernier. La présente communication rapportera les travaux en cours sur une série de tels inhibiteurs analogues du thiorphan, inhibiteur bien connu de l'endopeptidase neutre. Les résultats seront discutés en fonction d'un modèle rigide tiré de la littérature.

Contexte

Section :
Chimie organique
news icon Thème du colloque :
Chimie organique
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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