Colloque

Expression et analyse des xylanases de Streptomyces lividans chez Escherichia coli

François W. Paradis

Dieter Kluepfel

François Shareck

Alain Moreau

Rolf Morosoli

Membre a labase

François W. Paradis

Résumé du colloque

Le gène xylA du plasmide pTAF18 de S. lividans 1AF18 ainsi que le gène xylB du plasmide pTAF42 de S. lividans 1AF42 ont été sous-clonés indépendamment chez E. coli JM83 à l'aide du phagémide pTZ18-U. Les transformants obtenus contenant les plasmides pXylA, pXylB ou pXBI et exprimant les xylanases produisent des zones d'éclaircissement sur gélose au xylan contenant du bleu trypan, indiquant la présence de ces gènes chez E. coli nécessite la présence d'un promoteur hétérologue qui permet de démontrer très clairement que l'on retrouve majoritairement dans l'espace périplasmique. Une étude comparant l'activité par western a démontré que les xylanases A et B1 possèdent des poids moléculaires identiques d'environ 43 et 31 kDa, respectivement. Par ailleurs, une technique de détection de l'activité xylanolytique a été développée à partir de gels de polyacrylamide contenant du SDS. Une xylanase A1 et B1 s'attachent fortement au xylan insoluble à l'aide de régions ou domaines spécifiques. L'expression et la détection d'activité xylanolytique chez E. coli permet l'analyse de ces gènes et de ces enzymes dans un système où divers techniques de manipulation génétiques sont déjà bien établies.

Contexte

Section :

Biologie des actinomycètes

Thème du colloque :

Biologie des actinomycètes

Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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