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Fluctuations de forme moléculaire chez les protéines dans le vide

Gustavo A. Arteca
GA

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Gustavo A. Arteca

Résumé du colloque

Les patrons de changement de forme globale d'une macromolécule flexible peuvent être étudiés avec avantage dans un espace de deux propriétés: (a) l'anisométrie, qui décrit la globularité de la conformation, et (b) la complexité des enchevêtrements, qui décrit l'organisation spatiale relative des sections d'une chaîne. Dans cette communication, on applique ces idées pour analyser la dynamique de relaxation d'une protéine dépliée dans le vide, la lysozyme. On observe que les transitions de forme de la lysozyme perturbée correspondent à un pliement organisé, et non pas à une transition de collapse au hasard. Nos résultats montrent qu'une protéine dans le vide peux être repliée vers son état native sans l'aide du solvant. La communication discutera les implications de ces résultats dans le contexte des théories récentes de pliement des protéines.

Contexte

Section :
Science moléculaire computationnelle
news icon Thème du colloque :
Science moléculaire computationnelle
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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