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Fluorescence de la Bactériorhodopsine

Gaston Mercier
Paul Dupuis
GM

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Gaston Mercier

Résumé du colloque

Le spectre de fluorescence de la bactériorhodopsine dans la région de l'ultraviolet présente une bande d'émission ayant un maximum à 310 nm. Après délipidation de la protéine, une modification du spectre d'absorption dans la région de 400 à 700 nm est observée et le maximum de fluorescence se déplace à 325 nm avec une diminution d'intensité d'environ 30%. Après désionisation de la bactériorhodopsine normale sur une colonne échangeuse de cations, nous observons un déplacement du maximum de bande d'absorption de 570 nm à 604 nm, et dans le spectre de fluorescence, le maximum se déplace à 320 nm avec un accroissement d'intensité d'environ 30%. L'addition de différents cations (Na+, K+, Rb+, Cs+, Mg++, Sr++, Al+++, La+++) à la bactériorhodopsine déionisée engendre la résonance de la bande d'absorption et le maximum n'est pas le même pour la bande de fluorescence. Cela semble nous indiquer l'existence d'au moins deux sites pour la fixation des cations à la protéine. Des comparaisons sont faites entre les spectres de fluorescence des diverses bactériorhodopsines obtenues.

Contexte

Section :
Chimie physique
news icon Thème du colloque :
Chimie physique
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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