Colloque

Fractionnement des protéines membranaires selon leur degré d'hydrophobicité

Jean-François Pouliot

Richard Beliveau

Vincent Vachon

Membre a labase

Jean-François Pouliot

Résumé du colloque

Le fractionnement des protéines de la membrane à bordure en brosse de rein a été réalisé à l'aide du Triton X-114 et la technique de séparation de phases. Ce détergent permet de solubiliser la plupart des protéines à basse température, mais lorsque celui-ci est élevé au-dessus de 20°C, il devient insoluble et forme une phase distincte, riche en détergent, qui concentre les protéines hydrophobes. Le Triton X-114 à 2% a solubilisé les protéines de la bordure en brosse. L'électrophorèse nous a démontré que les isoenzymes de l'alpha-maltase et la leucine aminopeptidase étaient retenues à être moins solubilisées par le Triton X-114 et qu'elles étaient généralement enrichies par rapport à la phase aqueuse de séparation des phases. La phosphatase alcaline et la 5'-nucléotidase n'ont été solubilisées qu'à 20 % dans le Triton X-114. Par contre, la maltase, la tréhalase, la leucine aminopeptidase et la γ-glutamyl transpeptidase ont été solubilisées à plus de 90%. Après la séparation, la phase de Triton X-114 était enrichie en ces enzymes de 3 à 5 fois, à l'exception de la maltase qui était répartie également dans les deux phases. Nos résultats démontrent que le fractionnement au Triton X-114 pourrait constituer une étape efficace lors de la purification des protéines en transport responsables à la réabsorption rénale.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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