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Résumé de la communication
L’hydrolyse trypsique de beta-lactoglobuline (b-LG) peut générer différentes séquences peptidiques à activité biologique. Le fractionnement de ces hydrolysats est cependant nécessaire afin d’augmenter la concentration en peptides d’intérêt. Une membrane spiralée de nanofiltration (NF) en polyamide, de seuil de coupure de 2,5 kDa et chargée négativement à pH alcalin, a permis une séparation basée à la fois sur la taille et la charge des peptides. A pH 9.0, une rétention sélective des peptides anioniques a été observée conduisant ainsi à un perméat composé majoritairement de peptides cationiques et neutres. Une approche combinant l’utilisation d’un ligand anionique, tel que le lambda-carraghénane (L-CG), a été utilisée pour séparer les peptides cationiques des neutres. La capacité de liaison entre le L-CG et les peptides cationiques a été évaluée à l’aide d’une méthode de filtration selon les conditions suivantes : pH = 6.0, concentration en peptide 0.6% (p/v) et des concentrations Ci avec 0.1%<0.8% en L-CG. Les profils chromatographiques ont montré que la proportion de peptides basiques (4.85%-13.78%) augmentait avec la teneur en L-CG (0.1%-0.6%) dans le rétentat. De plus, la transmission du peptide basique b-LG 76-82 était inférieure à celle du peptide neutre b-LG 78-82. Ces résultats suggèrent la capacité du polysaccharide sulfaté, la L-CG, à complexer les peptides basiques par interactions électrostatiques entre les deux biopolymères de charges opposées au pH de réaction
Résumé du colloque
Nous désirons par cette activité développer des liens de collaboration entre l’INAF et le CREFSIP. De plus, l’INAF, un regroupement stratégique du FQRNT, a récemment obtenu la reconnaissance du FRSQ, ce qui fait ressortir son caractère multidisciplinaire. Le présent colloque regroupement des chercheurs de la chimie, de la biochimie, de la technologie alimentaire et de la santé constitue une première en termes d’activités scientifiques.
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