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Résumé du colloque
L'hémagglutinine (H) et la neuraminidase (N) sont les deux glycoprotéines du virus influenza. Le virus influenza A/Aichi/2/68 (H3N2) purifié par ultracentrifugation a été traité au tween-éther et les glycoprotéines obtenues, H et N, ont été séparées par chromatographie d'affinité. Un premier passage sur colonne de Sepharose activé au CNBr couplé à la fétyine, nous donne deux fractions: la fraction de lavage contenant H libre et N libre, et la fraction d'élution nous donnant H + N liées. Nous avons réussi à séparer H libre de N libre. Si l'on passe la fraction d'élution contenant H et N liées sur colonne de Sepharose activé au CNBr couplé à l'acide (p-Nitro-phényl) oxamique spécifique pour N, nous n'arrivons pas à séparer H de N qui passent ensemble dans la fraction d'élution. Le virus purifié a aussi été traité de différentes façons et des protéines. Les premières ainsi obtenues ont été centrifugées sur gradients linéaires de ultracentrifugation 100/50/0 p/p. Nous obtenons donc trois fractions, une contenant H libre, l'autre H et N liées. Il semblerait donc, selon les traitements utilisés, nous obtenions des glycoprotéines libres et d'autres liées du virus influenza.
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