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Résumé du colloque
Les principales protéines du lysosome sont des protéines transmembranaires fortement glycosylées appelées les LAMPs (protéines membranaires associées au lysosome) dont le poids moléculaire est de 100-120 KD. LAMP-1 et LAMP-2 ont été initialement caractérisées comme des protéines cellulaires majeures portant une glycosylation de type polylactosamine (Gal 1-4-GlcNAc 1-3 répétée). Les cellules épithéliales de vison (MV1Lu) transfectées avec l'enzyme N-acetyle glucosamine transférase V (GlcNAcT-V), responsable de l'addition de la branche 1-6 N acetyl polylactosamine, démontrent un phénotype de transformation partielle et d'apoptose (Demetriou et al, J. Cell Biol. 130:383-392 (1995)). Ces cellules transfectées présentent aussi une modification dans la distribution de LAMP-2 qui se trouve dans des vacuoles périnucléaires gonflées. Des vacuoles similaires sont formées dans les cellules MV1Lu traitées avec un inhibiteur de protéases: la leupeptine. Ce phénomène de gonflement lysosomial est apparemment specifique aux cellules MV1Lu puisque le traitement avec la leupeptine a peu d’effet sur les cellules HeLa et pas d’effet sur les cellules MDCK. Nous sommes présentement en train de caractériser ces vacuoles par immunofluorescence, microscopie électronique et fractionnement cellulaire.
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