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Résumé du colloque
Nous avons isolé et caractérisé quatre nouveaux polypeptides des exsudats inflammatoires. Ces peptides, auxquels nous avons donné le nom de "granulines" A, B, C et D, ont entre 50 et 60 acides aminés et sont principalement caractérisés par la présence de 12 cystéines disposées en paires adjacentes. L'analyse des granulines par les méthodes de HPLC et SDS-PAGE sous diverses conditions d'oxido-réduction indique que les granulines A, B et C ne possèdent qu'une seule chaîne tandis que granuline D est un dimère. Granuline C est glycosylée et une asparagine. La séquence de granuline A a été utilisée pour la préparation des oligonucléotides appropriés pour l'amplification du gène par la méthode PCR. Cette méthode a mis en évidence la présence d'un intron pour granuline A et la présence d'une cinquième granuline (A2) ayant une séquence qui concorde à 90% avec celle de granuline A à l'exception de la région intronique qui ne démontre aucune similitude apparente. Il n'existe aucune similitude entre les séquences complètes dans la banque de données PIR et les granulines. Cependant, les séquences N-terminales de deux peptides isolés de reins des rats ont récemment été publiées dans des brevets. Ces peptides, nommés "éphilines", contrôlent la croissance des cellules épithéliales. Un des 21 acides aminés de la chaîne N-terminale d'éphiline I sont identiques aux ceux de granuline A.
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