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Herpès bovin de type I: Analyse protéique de 14 isolats et confirmation de la présence d'un épitope de neutralisation

Pierre Trepanier
Michel Trudel
G. Lussier
Yolande Bastien
PT

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Pierre Trepanier

Résumé du colloque

Peu d'études ont été effectuées sur le contenu protéique du virus de la rhinotrachéite infectieuse bovine et nos travaux, orientés vers le développement d'un vaccin sous-unitaire, nous ont donc entraîné à analyser les protéines de plusieurs souches virales. Lors de notre analyse, 2 souches américaines et 12 souches canadiennes furent employées. Toutes les souches virales utilisées ont été propagées sur une lignée cellulaire continue de rein de bovins, les protéines virales intracellulaires étant analysées 30h p.i., alors que les protéines structurales furent analysées à partir de virions recueillis 30h p.i. et partiellement purifiées par ultracentrifugation au travers d'un coussin de tartrate de potassium de 25%. Nos résultats montrent que, les protéines structurales des différents isolats viraux s'avèrent fort similaires avec 16 protéines majeures. De plus, un anticorps monoclonal avec activité neutralisante contre la souche Colorado1 s'avéra aussi neutralisant pour tous les autres isolats indiquant ainsi la conservation de l'épitope de neutralisation sur les différentes souches. Nos résultats préliminaires indiquent qu'une protéine de 90K serait impliquée dans la neutralisation, telle que démontrée par immunoprécipitation. Cette protéine de 90K représente donc une cible de choix dans l'éventuelle mise au point d'un vaccin sous-unitaire.

Contexte

Section :
Microbiologie, virologie et immunologie
news icon Thème du colloque :
Microbiologie, virologie et immunologie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

Microbiologie, virologie et immunologie
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