Colloque

Hydrolyse chimique et enzymatique du détergent associé aux rhodopsines purifiées

I. Guerette

J. Baribeau

M. Tessier

F. Boucher

Membre a labase

I. Guerette

Résumé du colloque

Les protéines membranaires intrinsèques ne peuvent généralement être purifiées qu'en présence de détergent. Dans beaucoup d'analyses, il est nécessaire d'éliminer ce détergent une fois la protéine purifiée. La méthode généralement utilisée est la dialyse d'au moins 48 heures. L'utilisation du lauryl-sucrose permet de raccourcir cette opération : le lauryl-sucrose est un ester d'acide laurique et de sucrose. C'est un détergent doux qui ne dénature pas les protéines, même les plus fragiles. De plus, sous l'action d'esterases et de lipases, ou dans des conditions alcalines (pH>10), il s'hydrolyse quantitativement. Lorsque la rhodopsine bovine ou la bactériorhodopsine purifiées dans le lauryl-sucrose, il est possible de faire l'hydrolyse enzymatique ou chimique du détergent en présence de la protéine. Dans ces mêmes conditions, l'hydrolyse est complétée en dedans de 6 heures et la protéine conserve ses propriétés natives.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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